El término amiloidosis hace referencia a un grupo de enfermedades raras y degenerativas, como el alzheimer, el parkinson, algunos tumores o la diabetes tipo 2. Esta dolencia surge debido a fallos en el plegamiento de las proteínas, originando la formación de depósitos de una sustancia amorfa –proteína amiloide- tanto en articulaciones, como en tejido conjuntivo. Es muy común que la amiloidosis aparezca en pacientes sometidos a tratamiento de diálisis.
En relación a este hecho, científicos del Instituto de Investigaciones Químicas (IIQ), centro mixto de la Universidad de Sevilla y el CSIC en el Centro de Investigaciones Científicas Isla de la Cartuja (cicCartuja), han publicado un estudio en colaboración con investigadores del Institut de Biologie Structurale de la Universidad de Grenoble Alpes (Francia). En él se pone de manifiesto la caracterización y predicción del comportamiento de dichas proteínas amiloides.
En este artículo, publicado en Journal of the American Chemical Society, se usa como ejemplo paradigmático de proteína amiloide la β2-microglobulina (B2M). Con el fin de detectar los procesos originados durante el plegado de B2M, a lo largo de este trabajo se propone el desarrollo de un experimento de Resonancia Magnética Nuclear a tiempo real (real-time NMR), que permite estudiar dinámicas moleculares con una resolución a nivel atómico.
Además, los firmantes de este estudio también apuestan por combinar la técnica de Resonancia Magnética Nuclear a tiempo real con la de ‘relajación-dispersión’ (CPMG-RD-NMR). Ambas se implementarían mediante el uso de equipos de RMN de última generación y supondrían un paso adelante en la investigación de las enfermedades mencionadas anteriormente, además del tratamiento de otras, como las cataratas o la aterosclerosis.
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