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Mientras haya vida habrá enfermedad; se podría decir que es el peaje que le toca pagar a cualquier ser vivo precisamente por estar y seguir vivo. En este sentido, desvelar los mecanismos moleculares de las funciones biológicas puede generar un gran impacto sobre el marco en el que desarrollar nuevas estrategias de lucha contra la enfermedad, y de ahí que resulte de un fenomenal interés el estudio de las proteínas que intervienen en los procesos de muerte celular programada (PCD, por sus siglas en inglés).
El equilibrio dinámico celular, u homeostasis, está controlado por la muerte celular programada que usan todos los seres vivos pluricelulares —plantas y animales, incluso el hombre—para eliminar células no necesarias o dañadas de una forma perfectamente controlada. Gracias a ella los seres vivos logran minimizar el daño de las células vecinas y garantizan el recambio celular.
Cuando los mecanismos que regulan la muerte celular programada fallan debido a un estrés biótico o abiótico, el equilibrio se altera y se origina la enfermedad. En general, las patologías están causadas tanto por un exceso de PCD (enfermedades autoinmunes o degenerativas) como por una escasez de PCD (enfermedades asociadas a proliferación celular o tumorogénesis, como el  cáncer).
La PCD es un mecanismo extremadamente complejo en cuya regulación intervienen multitud de elementos, como es el caso de la proteína con función supresora de tumores TIA1. En este contexto, dicha proteína actúa a nivel de los ARNm que codifican para proteínas pro-PCD secuestrándolos en unos compartimentos celulares denominados “gránulos de stress” y controlando así la vida media de estos ARNm.
Sirviéndose de métodos biofísicos, los resultados del trabajo llevado a cabo por investigadores del Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis apuntan a que el papel pro-PCD de la TIA1 y, por tanto, su capacidad para suprimir síntomas derivados de una PCD descontrolada están regulados por pequeñas variaciones de pH dentro de las condiciones fisiológicas que modulan la afinidad de la proteína por las secuencias de ARNm.
Este trabajo, en el que también han participado científicos de la Universidad de Gotemburgo (Suecia), acaba de ser publicado en el Journal of Biological Chemistry, revista editada por la American Society for Biochemistry and Molecular Biology.